La capacité de la molécule d'oxygène de liaison, avec les protéines d'hème, est ce qui fait la différence dans les deux molécules. L'hémoglobine est appelée hémoprotéine tétramérique, tandis que la myoglobine est appelée protéine monomère. L'hémoglobine se trouve systématiquement dans tout le corps, tandis que la myoglobine se trouve uniquement dans les tissus musculaires.
L'hémoglobine est constituée de protéines et de groupes prothétiques et est bien connue pour transporter le pigment d'oxygène. C'est la partie la plus vitale pour maintenir la vie car elle fonctionne pour transporter l'oxygène ainsi que le dioxyde de carbone dans tout le corps.
La myoglobine ne fonctionne que pour les cellules musculaires, en recevant l'oxygène du globule rouge et en le transportant vers un organite mitochondrial des cellules musculaires. Par la suite, cet oxygène est utilisé pour la respiration cellulaire pour créer de l'énergie. Dans cet article, nous considérerons les points remarquables qui différencient l'hémoglobine et la myoglobine.
Tableau de comparaison
| Base de comparaison | Hémoglobine | Myoglobine |
|---|---|---|
| Nombre de chaines | L'hémoglobine a 4 chaînes de deux types différents: alpha et bêta, delta, gamma ou epsilon (selon le type d'hémoglobine). | Il contient des chaînes polypeptidiques uniques. |
| Type de structure | Un tétramère. | Un monomère. |
| Lié | Lie le CO2, le CO, le NO, l'O2 et le H +. | Se lie à O2, fermement et fermement. |
| Leur présence | Systématiquement sur tout le corps. | Dans les cellules musculaires. |
| Types de courbe | Courbe de liaison sigmoïde. | Courbe hyperbolique. |
| Aussi connu sous le nom | Hb. | Mb. |
| Rôle | L'hémoglobine est transportée avec le sang dans tout le corps et transporte l'oxygène. | La myoglobine fournit de l'oxygène aux muscles uniquement, ce qui est utile au moment de la famine de l'oxygène. |
| Concentration dans le sang | Élevé en RBC. | Faible. |
Définition de l'hémoglobine
L'hémoglobine est la molécule de protéine hémique présente dans les globules rouges, qui transporte l'oxygène des poumons vers les tissus du corps et renvoie le dioxyde de carbone des tissus aux poumons.
L'hémoglobine a moins d'affinité pour la liaison de l'oxygène et sa concentration est plus élevée dans les globules rouges (globules rouges). Ainsi, lorsque l'oxygène se lie à la première sous-unité d'hémoglobine, il se transforme en structure quaternaire de la protéine et facilite ainsi la liaison d'autres molécules.
Il devrait y avoir un niveau standard d'Hb présent dans le corps, qui peut varier largement selon l'âge et le sexe de la personne. L'anémie est la condition où le niveau d'Hb ou de globules rouges présents dans le sang diminue.
Structure de l'hémoglobine
L'hémoglobine contient un groupe hémique qui est une protéine et maintenu de manière non covalente . La différence réside dans la partie globine qui a la disposition différente des acides aminés chez différents animaux.
' Heme ' est le fer central, relié à quatre anneaux de pyrrole. Le fer se présente sous la forme d'un ion ferrique, tandis que les cycles pyrrole sont fixés par des ponts méthylène.
Globine - la partie protéique, est un dimère d'hétérodimère (alpha-bêta), ce qui signifie que quatre molécules de protéines sont connectées dans lesquelles deux alpha-globulines et deux autres peuvent être des chaînes bêta, delta, gamma ou epsilon-globulines, qui dépendent de la type d'hémoglobine. Cette chaîne de globuline contient un composé de «porphyrine» qui contient du fer.
L'hémoglobine (humaine) se compose de deux sous-unités alpha et deux bêta où chaque sous-unité alpha a 144 résidus et la sous-unité bêta a 146 résidus. Il aide au transport de l'oxygène dans tout le corps.
Importance de l'hémoglobine
- Il donne de la couleur au sang.
- L'hémoglobine agit comme vecteur pour transporter l'oxygène ainsi que le dioxyde de carbone.
- Il joue un rôle dans le métabolisme érythrocytaire.
- Ils agissent comme des catabolites physiologiques actifs.
- Aide à maintenir le pH.
Types d'hémoglobine
- Hémoglobine A1 (Hb-A1).
- Hémoglobine A2 (Hb-A2).
- Hémoglobine A3 (Hb-A3).
- Hémoglobine embryonnaire.
- Hémoglobine glycosylée.
- Hémoglobine fœtale (Hb-A1).
Définition de la myoglobine
La myoglobine est une sorte de protéines d'hème, servant de site de stockage intracellulaire pour l'oxygène. Pendant la privation d'oxygène, l'oxygène lié appelé oxymyoglobine est libéré de sa forme liée et utilisé à d'autres fins métaboliques.
Comme la myoglobine a une structure tertiaire, qui est facilement soluble dans l'eau, dans laquelle ses caractères qui sont exposés à la surface des molécules sont hydrophiles tandis que les molécules qui sont emballées à l'intérieur de la molécule sont de nature hydrophobe. Comme déjà discuté, il s'agit d'une protéine monomère ayant un poids moléculaire de 16 700, qui est un quart de celui de l'hémoglobine.
Structure de la myoglobine
Il se compose de régions non hélicoïdales, de A à H qui sont des hélices alpha droitières, et 8 au nombre. Bien que la structure de la myoglobine soit similaire à celle de l'hémoglobine.
La myoglobine possède également la protéine appelée hème, qui contient du fer et donne une couleur rouge et brune aux protéines. Il existe dans la structure secondaire d'une protéine ayant une chaîne linéaire d'acides aminés. Il contient une sous-unité d'hélices alpha et des feuilles bêta et la présence d'une liaison hydrogène a marqué sa stabilisation.
La myoglobine aide au transport et au stockage de l'oxygène dans les cellules musculaires, ce qui aide pendant le travail des muscles en fournissant de l'énergie. La liaison de l'oxygène se fait plus étroitement avec la myoglobine car le sang veineux se combine plus fermement que l'hémoglobine.
La myoglobine se trouve principalement dans les muscles, ce qui est utile pour les organismes en cas de pénurie d'oxygène. Les baleines et les phoques contiennent une grande quantité de myoglobine. L'efficacité de l'apport d'oxygène est moindre par rapport à celle de l'hémoglobine.
Importance de la myoglobine
- La myoglobine a une forte affinité pour la liaison à l'oxygène, ce qui la rend capable de la stocker efficacement dans les muscles.
- Il aide le corps à la situation de famine de l'oxygène, en particulier dans la situation anaérobie.
- Apportez de l'oxygène aux cellules musculaires.
- Aidez également à réguler la température corporelle.
Différences clés entre l'hémoglobine et la myoglobine
Les deux molécules ont une capacité de liaison à l'oxygène, comme discuté ci-dessus, voici les principales différences.
- L'hémoglobine a quatre chaînes de deux types différents - alpha et bêta, gamma ou epsilon (selon le type d'hémoglobine) et fait une structure de tétramère, tandis que la myoglobine contient une seule chaîne polypeptidique appelée monomère, bien que les deux aient l'ion central comme fer et ligand de liaison sous forme d'oxygène.
- L'hémoglobine se lie à O2, CO2, CO, NO, BPH et H +, tandis que la myoglobine se lie à O2 uniquement.
- Il fournit de l' hémoglobine et du sang de manière systémique dans tout le corps tandis que la myoglobine fournit de l'oxygène aux muscles uniquement.
- L'hémoglobine, également connue sous le nom d' Hb, est présente en plus grande quantité dans les globules rouges que la myoglobine également connue sous le nom de Mb .
- L'hémoglobine est transportée avec le sang vers toutes les parties du corps, elle aide également au transport de l'oxygène; La myoglobine fournit de l'oxygène aux muscles uniquement, ce qui est utile lorsqu'il y a beaucoup de besoins en oxygène par le sang.
Similitudes
Les deux contiennent des protéines contenant du fer comme métal central.
Les deux sont des protéines globulaires.
Les deux ont le ligand comme oxygène (O2).
Conclusion
Ainsi, nous pouvons dire que l'hémoglobine et la myoglobine sont également et physiologiquement importantes, en raison de leur capacité à se lier à l'oxygène. Ce sont les premières molécules dont la structure tridimensionnelle a été découverte par cristallographie aux rayons X. Des anomalies dans les constituants peuvent entraîner des maladies et des troubles graves.
L'hémoglobine et la myoglobine diffèrent dans les affinités de liaison avec l'oxygène. Mais leur ion métallique central est le même, avec les mêmes molécules de liaison au ligand. Ils sont tous deux importants pour le corps, car sans eux, on ne peut pas imaginer la vie
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